IDE (ген)

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/IDE (ген) latin yazuında])
IDE
Молекулярная модель
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген IDE[d][1]
Молекулярная функция нуклеотид-связывающий[d][2], гомодимеризация белка[d][3][4], virus receptor activity[d][2], peptide binding[d][5], zinc ion binding[d][2][6][7], amyloid-beta binding[d][2], insulin binding[d][5][2][8], связывание с ионом металла[d][2][2], связывание с белками плазмы[d][9][10][11][…], peptide hormone binding[d][2], peptidase activity[d][2], ATPase activity[d][2], beta-endorphin binding[d][2], активность катализатора[d][2][2], ubiquitin binding[d][12], metalloendopeptidase activity[d][13][13][14][…], signaling receptor binding[d][15], гидролазная активность[d][2], АТФ-связанные[d][2][2][6], metallopeptidase activity[d][2], metalloendopeptidase activity[d][16][2][2][…], ubiquitin-dependent protein binding[d][17], гомодимеризация белка[d][2][6][7] һәм endopeptidase activity[d][18]
Күзәнәк компоненты Цитоплазма[2][19][20][…], цитозоль[d][13][21][22], мембрана[d][2], күзәнәк мембраны[d][2], пероксисома[d][23], внеклеточная область[d][2], поверхность клетки[d][13][9], cytosolic proteasome complex[d][2], митохондрия[d][22], Төш[19][24][25], внеклеточное пространство[d][13][21], peroxisomal matrix[d][13], внеклеточное пространство[d][16][2][2][…], митохондрия[d][24][26][27], пероксисома[d][16][19], peroxisomal matrix[d][2][2][27], цитозоль[d][2][16][2][…], наружная сторона клеточной мембраны[d][28], поверхность клетки[d][2][2][10][…], basolateral plasma membrane[d][28] һәм экзосома[d][2]
Биологический процесс negative regulation of proteolysis[d][2], insulin receptor signaling pathway[d][29], insulin metabolic process[d][30], bradykinin catabolic process[d][6][17], determination of adult lifespan[d][30], protein heterooligomerization[d][2], hormone catabolic process[d][13], amyloid-beta metabolic process[d][13][21][14], Протеолиз[d][2][2][5][…], positive regulation of protein oligomerization[d][20], viral entry into host cell[d][2], Метаболизм[2], proteolysis involved in cellular protein catabolic process[d][13][21], ubiquitin recycling[d][17], вирусный процесс[d][2], protein homooligomerization[d][8], protein homotetramerization[d][2], insulin catabolic process[d][19][7][20], protein targeting to peroxisome[d][2], protein catabolic process[d][2], hormone catabolic process[d][4][31], positive regulation of protein catabolic process[d][32], amyloid-beta metabolic process[d][2][6][20][…], proteolysis involved in cellular protein catabolic process[d][2][20][27], amyloid-beta clearance[d][2][28][16][…], amyloid-beta clearance by cellular catabolic process[d][2][26][2], regulation of aerobic respiration[d][26], hormone catabolic process[d][2][7][27], antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I[d][18] һәм peptide catabolic process[d][18]
Тәэсир итешә Viroporin 3a[d][33]
Изображение Gene Atlas

IDE (ген) (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[34][35]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 2,39 2,40 2,41 2,42 2,43 2,44 2,45 2,46 2,47 2,48 2,49 GOA
  3. Tang W. Structure of substrate-free human insulin-degrading enzyme (IDE) and biophysical analysis of ATP-induced conformational switch of IDE // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M701590200PMID:17613531
  4. 4,0 4,1 GOA
  5. 5,0 5,1 5,2 Zhang W., Luo X., Guo Z. In vitro degradation of insulin-like peptide 3 by insulin-degrading enzyme // The Protein JournalSpringer Science+Business Media, 2010. — ISSN 1572-3887; 1875-8355; 0277-8033; 1573-4943doi:10.1007/S10930-009-9226-8PMID:20082125
  6. 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 Tang W. Structure of substrate-free human insulin-degrading enzyme (IDE) and biophysical analysis of ATP-induced conformational switch of IDE // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M701590200PMID:17613531
  7. 7,0 7,1 7,2 7,3 Tang W. Molecular Basis of Catalytic Chamber-assisted Unfolding and Cleavage of Human Insulin by Human Insulin-degrading Enzyme // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2009. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M900068200PMID:19321446
  8. 8,0 8,1 Joachimiak A., Tang W. Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism // Nature / M. SkipperNPG, Springer Science+Business Media, 2006. — ISSN 1476-4687; 0028-0836doi:10.1038/NATURE05143PMID:17051221
  9. 9,0 9,1 Li Q., Ali M. A., Cohen J. I. Insulin degrading enzyme is a cellular receptor mediating varicella-zoster virus infection and cell-to-cell spread // CellCell Press, Elsevier BV, 2006. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2006.08.046PMID:17055432
  10. 10,0 10,1 Li Q., Ali M. A., Cohen J. I. Insulin degrading enzyme is a cellular receptor mediating varicella-zoster virus infection and cell-to-cell spread // CellCell Press, Elsevier BV, 2006. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2006.08.046PMID:17055432
  11. Maechler P., Verdin E. Regulation of insulin secretion by SIRT4, a mitochondrial ADP-ribosyltransferase // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M705488200PMID:17715127
  12. Tang W., Sosnick T. R. Ubiquitin is a novel substrate for human insulin-degrading enzyme // Journal of Molecular Biology / P. WrightElsevier BV, 2011. — ISSN 0022-2836; 1089-8638doi:10.1016/J.JMB.2010.12.026PMID:21185309
  13. 13,0 13,1 13,2 13,3 13,4 13,5 13,6 13,7 13,8 GOA
  14. 14,0 14,1 Tang W. Structure of substrate-free human insulin-degrading enzyme (IDE) and biophysical analysis of ATP-induced conformational switch of IDE // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M701590200PMID:17613531
  15. Berg J. M. A proteome-wide perspective on peroxisome targeting signal 1(PTS1)-Pex5p affinities // J. Am. Chem. Soc. / P. J. StangACS, 2010. — ISSN 0002-7863; 1520-5126; 1943-2984doi:10.1021/JA9109049PMID:20178365
  16. 16,0 16,1 16,2 16,3 16,4 K. Vekrellis, Z. Ye, Qiu W. Q. et al. Neurons regulate extracellular levels of amyloid beta-protein via proteolysis by insulin-degrading enzyme // J. Neurosci. / M. PicciottoSociety for Neuroscience, 2000. — ISSN 0270-6474; 1529-2401doi:10.1016/S0197-4580(00)82319-2PMID:10684867
  17. 17,0 17,1 17,2 Tang W., Sosnick T. R. Ubiquitin is a novel substrate for human insulin-degrading enzyme // Journal of Molecular Biology / P. WrightElsevier BV, 2011. — ISSN 0022-2836; 1089-8638doi:10.1016/J.JMB.2010.12.026PMID:21185309
  18. 18,0 18,1 18,2 Diesbach P. d. Production of an antigenic peptide by insulin-degrading enzyme // Nat. Immunol.USA: NPG, 2010. — ISSN 1529-2908; 1529-2916doi:10.1038/NI.1862PMID:20364150
  19. 19,0 19,1 19,2 19,3 V Chesneau, Perlman R. K., W Li et al. Insulin-degrading enzyme does not require peroxisomal localization for insulin degradation // Endocrinology / T. K. WoodruffLos Angeles, Calif: Endocrine Society, OUP, 1997. — ISSN 0013-7227; 1945-7170doi:10.1210/EN.138.8.3444PMID:9231799
  20. 20,0 20,1 20,2 20,3 20,4 Qiu W. Q., Walsh D. M., Z Ye et al. Insulin-degrading enzyme regulates extracellular levels of amyloid beta-protein by degradation // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1998. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.273.49.32730PMID:9830016
  21. 21,0 21,1 21,2 21,3 Qiu W. Q., Walsh D. M., Z Ye et al. Insulin-degrading enzyme regulates extracellular levels of amyloid beta-protein by degradation // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1998. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.273.49.32730PMID:9830016
  22. 22,0 22,1 Selkoe D. J., Guarente L. Alternative translation initiation generates a novel isoform of insulin-degrading enzyme targeted to mitochondria // Biochem. J.London [etc.]: Portland Press, 2004. — ISSN 0264-6021; 1470-8728doi:10.1042/BJ20041081PMID:15285718
  23. V Chesneau, Perlman R. K., W Li et al. Insulin-degrading enzyme does not require peroxisomal localization for insulin degradation // Endocrinology / T. K. WoodruffLos Angeles, Calif: Endocrine Society, OUP, 1997. — ISSN 0013-7227; 1945-7170doi:10.1210/EN.138.8.3444PMID:9231799
  24. 24,0 24,1 Selkoe D. J., Guarente L. Alternative translation initiation generates a novel isoform of insulin-degrading enzyme targeted to mitochondria // Biochem. J.London [etc.]: Portland Press, 2004. — ISSN 0264-6021; 1470-8728doi:10.1042/BJ20041081PMID:15285718
  25. Steiner J. Regional and cellular distribution patterns of insulin-degrading enzyme in the adult human brain and pituitary // Journal of Chemical NeuroanatomyElsevier BV, 2007. — ISSN 0891-0618; 1873-6300doi:10.1016/J.JCHEMNEU.2007.12.001PMID:18226493
  26. 26,0 26,1 26,2 Evelson P. Transcriptional regulation of insulin-degrading enzyme modulates mitochondrial amyloid β (Aβ) peptide catabolism and functionality // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M112.424820PMID:23525105
  27. 27,0 27,1 27,2 27,3 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  28. 28,0 28,1 28,2 Lynch J. A., George A. M., Eisenhauer P. B. et al. Insulin degrading enzyme is localized predominantly at the cell surface of polarized and unpolarized human cerebrovascular endothelial cell cultures // J. Neurosci. Res.Wiley, 2006. — ISSN 0360-4012; 1097-4547doi:10.1002/JNR.20809PMID:16511862
  29. Affholter J. A., Fried V. A., Roth R. A. Human insulin-degrading enzyme shares structural and functional homologies with E. coli protease III // Science / H. ThorpAAAS, 1988. — ISSN 0036-8075; 1095-9203doi:10.1126/SCIENCE.3059494PMID:3059494
  30. 30,0 30,1 Blennow K., Faire U. d., Gatz M. et al. Evidence that the gene encoding insulin degrading enzyme influences human lifespan // Human Molecular GeneticsOUP, 2008. — ISSN 0964-6906; 1460-2083doi:10.1093/HMG/DDN137PMID:18448515
  31. Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  32. Holtzman D. M. Low-density lipoprotein receptor represents an apolipoprotein E-independent pathway of Aβ uptake and degradation by astrocytes // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2012. — 13 p. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M111.288746PMID:22383525
  33. BioGRID
  34. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  35. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)