PAK2

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/PAK2 latin yazuında])
PAK2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген PAK2[d][1]
Молекулярная функция трансферазная активность[d][2], protein kinase activity[d][3][2][2], нуклеотид-связывающий[d][2], protein tyrosine kinase activator activity[d][4], kinase activity[d][2], protein serine/threonine kinase activity[d][5][5][5][…], связывание с белками плазмы[d][6][7][8][…], активность катализатора[d][2], связывание похожих белков[d][9], АТФ-связанные[d][2][2], protein kinase binding[d][4], cadherin binding[d][10], small GTPase binding[d][11], protein serine/threonine kinase activity[d][2][2][2][…] һәм cadherin binding[d][12]
Күзәнәк компоненты мембрана[d][2], күзәнәк мембраны[d][2], perinuclear region of cytoplasm[d][2], Төш[2], Цитоплазма[5][10], цитозоль[d][2][11], Цитоплазма[2][12][13], Постсинаптическое уплотнение[d][2] һәм glutamatergic synapse[d][2]
Биологический процесс negative regulation of protein kinase activity[d][3], фосфорилирование[d][2][14], T cell costimulation[d][2], cellular response to organic cyclic compound[d][2], stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway[d][2], mitigation of host defenses by virus[d][2], Fc-epsilon receptor signaling pathway[d][2], фосфорилация белка[d][15][2][16], dendritic spine development[d][2], negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis[d][17], vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway[d][2], peptidyl-serine phosphorylation[d][4], positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation[d][4], positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway[d][18], protein autophosphorylation[d][16], regulation of growth[d][2], Метаболизм[2], T cell receptor signaling pathway[d][2], передача сигнала[d][15], positive regulation of protein tyrosine kinase activity[d][2], апоптоз[d][2], негативная регуляция апоптоза[d][14], вирусный процесс[d][2], Rho protein signal transduction[d][5], regulation of mitotic cell cycle[d][5], миграция клеток[d][13], передача сигнала[d][13], actin cytoskeleton organization[d][5], stress-activated protein kinase signaling cascade[d][13], regulation of apoptotic process[d][2], regulation of MAPK cascade[d][13], interleukin-12-mediated signaling pathway[d][2], activation of protein kinase activity[d][13] һәм negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis[d][14][13]
Тәэсир итешә Стауроспорин[d][19]

PAK2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[20][21]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 GOA
  3. 3,0 3,1 Goeckeler Z. M., Masaracchia R. A., Q Zeng et al. Phosphorylation of myosin light chain kinase by p21-activated kinase PAK2 // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2000. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M001339200PMID:10748018
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 J Roig Functional interaction between c-Abl and the p21-activated protein kinase gamma-PAK // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2000. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.97.26.14346PMID:11121037
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 GOA
  6. Manninen A. Identification of the Nef-associated kinase as p21-activated kinase 2 // Curr. Biol.UK: Cell Press, Elsevier BV, 1999. — ISSN 0960-9822; 1879-0445doi:10.1016/S0960-9822(00)80086-XPMID:10607567
  7. Nola S., Sebbagh M., Osmani N. et al. Scrib regulates PAK activity during the cell migration process // Human Molecular GeneticsOUP, 2008. — ISSN 0964-6906; 1460-2083doi:10.1093/HMG/DDN248PMID:18716323
  8. Gagliani M. C., Tacchetti C., Curtis I. D. betaPIX controls cell motility and neurite extension by regulating the distribution of GIT1 // J. Cell Sci.The Company of Biologists, 2006. — ISSN 0021-9533; 1477-9137doi:10.1242/JCS.02996PMID:16787945
  9. Kuriyan J., Sondermann H., Pirruccello M. et al. A dimeric kinase assembly underlying autophosphorylation in the p21 activated kinases // Journal of Molecular Biology / P. WrightElsevier BV, 2006. — ISSN 0022-2836; 1089-8638doi:10.1016/J.JMB.2006.06.017PMID:16837009
  10. 10,0 10,1 Zanivan S., Zaidel-Bar R. E-cadherin interactome complexity and robustness resolved by quantitative proteomics // Sci. Signal.AAAS, 2014. — ISSN 1945-0877; 1937-9145doi:10.1126/SCISIGNAL.2005473PMID:25468996
  11. 11,0 11,1 M Symons, Derry J. M., B Karlak et al. Wiskott-Aldrich syndrome protein, a novel effector for the GTPase CDC42Hs, is implicated in actin polymerization // CellCell Press, Elsevier BV, 1996. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/S0092-8674(00)81050-8PMID:8625410
  12. 12,0 12,1 Zanivan S., Zaidel-Bar R. E-cadherin interactome complexity and robustness resolved by quantitative proteomics // Sci. Signal.AAAS, 2014. — ISSN 1945-0877; 1937-9145doi:10.1126/SCISIGNAL.2005473PMID:25468996
  13. 13,0 13,1 13,2 13,3 13,4 13,5 13,6 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  14. 14,0 14,1 14,2 Zhu F., Dong Z., Bode A. M. et al. Phosphorylation of caspase-7 by p21-activated protein kinase (PAK) 2 inhibits chemotherapeutic drug-induced apoptosis of breast cancer cell lines // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2011. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M111.236596PMID:21555521
  15. 15,0 15,1 Martin G. A., G Bollag, F McCormick et al. A novel serine kinase activated by rac1/CDC42Hs-dependent autophosphorylation is related to PAK65 and STE20 // EMBO J.NPG, 1995. — ISSN 0261-4189; 1460-2075doi:10.1002/(ISSN)1460-2075PMID:7744004
  16. 16,0 16,1 Lee K., Yonehara S. Phosphorylation and dimerization regulate nucleocytoplasmic shuttling of mammalian STE20-like kinase (MST) // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2002. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M108138200PMID:11805089
  17. Zhu F., Dong Z., Bode A. M. et al. Phosphorylation of caspase-7 by p21-activated protein kinase (PAK) 2 inhibits chemotherapeutic drug-induced apoptosis of breast cancer cell lines // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2011. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M111.236596PMID:21555521
  18. Luo S., Rubinsztein D. C. Huntingtin promotes cell survival by preventing Pak2 cleavage // J. Cell Sci.The Company of Biologists, 2009. — ISSN 0021-9533; 1477-9137doi:10.1242/JCS.050013PMID:19240112
  19. IUPHAR/BPS Guide to PHARMACOLOGY
  20. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  21. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)