TRIM5

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/TRIM5 latin yazuında])
TRIM5
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген TRIM5[d][1]
Молекулярная функция protein-macromolecule adaptor activity[d][2], гомодимеризация белка[d][3], pattern recognition receptor activity[d][4], zinc ion binding[d][5], связывание с ионом металла[d][5], связывание с белками плазмы[d][6][7][4][…], связывание похожих белков[d][8][9], protein kinase binding[d][2], трансферазная активность[d][5] һәм ubiquitin-protein transferase activity[d][5][4]
Күзәнәк компоненты Цитоплазма[5][10][2], цитозоль[d][5], omegasome[d][2], внутренний компонент клетки[d][11], Төш[5] һәм P-body[d][7]
Биологический процесс regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway[d][4], interferon-gamma-mediated signaling pathway[d][5], protein K63-linked ubiquitination[d][4], immune system process[d][5], protein trimerization[d][12], positive regulation of DNA-binding transcription factor activity[d][13], regulation of protein localization[d][2], Аутофагия[d][5][5][2], positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity[d][13][4], defense response to virus[d][14][4][5][…], protein ubiquitination[d][5], activation of innate immune response[d][4], positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling[d][4][13], Врождённый иммунитет[d][5][5][10], вирусный процесс[d][5], positive regulation of MAPK cascade[d][4], pattern recognition receptor signaling pathway[d][5] һәм negative regulation of viral entry into host cell[d][10]
Изображение Gene Atlas

TRIM5 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[15][16]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 2,5 Levine B., Dinkins C., Chauhan S. et al. TRIM proteins regulate autophagy and can target autophagic substrates by direct recognition // Developmental CellElsevier BV, 2014. — 16 p. — ISSN 1534-5807; 1878-1551doi:10.1016/J.DEVCEL.2014.06.013PMID:25127057
  3. S Cairo, A Reymond The tripartite motif family identifies cell compartments // EMBO J.NPG, 2001. — ISSN 0261-4189; 1460-2075doi:10.1093/EMBOJ/20.9.2140PMID:11331580
  4. 4,00 4,01 4,02 4,03 4,04 4,05 4,06 4,07 4,08 4,09 Pertel T., Strambio-De-Castillia C., Luban J. et al. TRIM5 is an innate immune sensor for the retrovirus capsid lattice // Nature / M. SkipperNPG, Springer Science+Business Media, 2011. — ISSN 1476-4687; 0028-0836doi:10.1038/NATURE09976PMID:21512573
  5. 5,00 5,01 5,02 5,03 5,04 5,05 5,06 5,07 5,08 5,09 5,10 5,11 5,12 5,13 5,14 5,15 5,16 GOA
  6. Luban J. TRIM5α associates with proteasomal subunits in cells while in complex with HIV-1 virions // RetrovirologyBMC, Springer Science+Business Media, 2011. — ISSN 1742-4690doi:10.1186/1742-4690-8-93PMID:22078707
  7. 7,0 7,1 Pertel T., Luban J. p62/sequestosome-1 associates with and sustains the expression of retroviral restriction factor TRIM5alpha // J. Virol.ASM, 2010. — ISSN 0022-538X; 1098-5514; 1070-6321doi:10.1128/JVI.02412-09PMID:20357094
  8. Schoultz I., Kufer T. A. TRIM27 negatively regulates NOD2 by ubiquitination and proteasomal degradation // PLOS ONE / PLOS ONE EditorsPLoS, 2012. — ISSN 1932-6203doi:10.1371/JOURNAL.PONE.0041255PMID:22829933
  9. Woodsmith J., Jenn R. C., Sanderson C. M. Systematic analysis of dimeric E3-RING interactions reveals increased combinatorial complexity in human ubiquitination networks // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2012. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M111.016162PMID:22493164
  10. 10,0 10,1 10,2 Uchil P. D., Luna J. M., Quinlan B. D. et al. TRIM E3 ligases interfere with early and late stages of the retroviral life cycle // PLoS Pathog.PLoS, 2008. — ISSN 1553-7366; 1553-7374doi:10.1371/JOURNAL.PPAT.0040016PMID:18248090
  11. GOA
  12. Dean M., Sodroski J., Winkler C. et al. Unique features of TRIM5alpha among closely related human TRIM family members // VirologyElsevier BV, 2007. — ISSN 0042-6822; 1096-0341; 1089-862Xdoi:10.1016/J.VIROL.2006.10.035PMID:17156811
  13. 13,0 13,1 13,2 Pertel T., Uchil P. D., Siegel S. J. et al. TRIM protein-mediated regulation of inflammatory and innate immune signaling and its association with antiretroviral activity // J. Virol.ASM, 2012. — 16 p. — ISSN 0022-538X; 1098-5514; 1070-6321doi:10.1128/JVI.01804-12PMID:23077300
  14. Nakayama E. E., Shioda T. TRIM5α and Species Tropism of HIV/SIV // Frontiers in microbiologyFrontiers Media, 2012. — ISSN 1664-302Xdoi:10.3389/FMICB.2012.00013PMID:22291694
  15. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  16. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)