ARHGEF2

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/ARHGEF2 latin yazuında])
ARHGEF2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген ARHGEF2[d][1]
Молекуляр функция microtubule binding[d][2][3], zinc ion binding[d][4], transcription factor binding[d][2], связывание с ионом металла[d][2], связывание с белками плазмы[d][5][6][7][…], guanyl-nucleotide exchange factor activity[d][8][8][8] һәм guanyl-nucleotide exchange factor activity[d][2][2]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][6], везикула[d][6], цитозоль[d][2], Гольджи аппараты[2], cell projection[d][2], мембрана[d][2], фокальные контакты[d][9], bicellular tight junction[d][2], веретено деления[d][2], күзәнәк мембранасы[d][2], dendritic shaft[d][2], ruffle membrane[d][2][5], межклеточные контакты[d][2], neuronal cell body[d][2], микротрубочка[d][2][3], цитоскелет[d][2][6], цитоплазматическая везикула[d][2], podosome[d][2], постсинаптическое уплотнение[d][2], фокальные контакты[d][10], protein-containing complex[d][6], glutamatergic synapse[d][2] һәм postsynaptic density, intracellular component[d][2]
Биологик процесс intracellular signal transduction[d][2], negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress[d][2], negative regulation of necroptotic process[d][2], actin filament organization[d][3][2], immune system process[d][2], negative regulation of neurogenesis[d][2], cellular response to tumor necrosis factor[d][2], деление клетки[d][2], cellular response to muramyl dipeptide[d][6], cellular hyperosmotic response[d][2], negative regulation of microtubule depolymerization[d][4], regulation of cell population proliferation[d][3], positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity[d][5][6], negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors[d][2], cell morphogenesis[d][4][2], establishment of mitotic spindle orientation[d][2], positive regulation of interleukin-6 production[d][6], positive regulation of tumor necrosis factor production[d][6], positive regulation of apoptotic process[d][2], positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation[d][6], клеточный цикл[d][2], regulation of Rho protein signal transduction[d][4][2][2], intracellular protein transport[d][3], врождённый иммунитет[d][2], regulation of small GTPase mediated signal transduction[d][2], положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор[d][6], negative regulation of podosome assembly[d][2], G protein-coupled receptor signaling pathway[d][2], positive regulation of neuron differentiation[d][2][11], asymmetric neuroblast division[d][2][11], positive regulation of neuron migration[d][2][2], multicellular organism development[d][2], нерв системасы үсеше[d][2] һәм дифференцировка клеток[d][2]

ARHGEF2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[12][13]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 2,39 2,40 2,41 2,42 2,43 2,44 2,45 2,46 2,47 2,48 2,49 2,50 GOA
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Y Ren, R Li, Y Zheng et al. Cloning and characterization of GEF-H1, a microtubule-associated guanine nucleotide exchange factor for Rac and Rho GTPases // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1998. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.273.52.34954PMID:9857026
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 Krendel M. Nucleotide exchange factor GEF-H1 mediates cross-talk between microtubules and the actin cytoskeleton // Nat. Cell Biol.NPG, 2002. — ISSN 1465-7392; 1476-4679doi:10.1038/NCB773PMID:11912491
  5. 5,0 5,1 5,2 Fukazawa A., Alonso C., Kurachi K. et al. GEF-H1 mediated control of NOD1 dependent NF-kappaB activation by Shigella effectors // PLoS Pathog.PLoS, 2008. — ISSN 1553-7366; 1553-7374doi:10.1371/JOURNAL.PPAT.1000228PMID:19043560
  6. 6,00 6,01 6,02 6,03 6,04 6,05 6,06 6,07 6,08 6,09 6,10 Xavier R. Control of NOD2 and Rip2-dependent innate immune activation by GEF-H1 // Inflammatory Bowel DiseasesLippincott Williams & Wilkins, OUP, 2012. — ISSN 1078-0998; 1536-4844doi:10.1002/IBD.21851PMID:21887730
  7. Dricot A., Barabási A., Tavernier J. et al. A proteome-scale map of the human interactome network // CellCell Press, Elsevier BV, 2014. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2014.10.050PMID:25416956
  8. 8,0 8,1 8,2 GOA
  9. Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol.NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679doi:10.1038/NCB2216PMID:21423176
  10. Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol.NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679doi:10.1038/NCB2216PMID:21423176
  11. 11,0 11,1 Hernandez-Miranda L. R., Kraemer N., Ninnemann O. et al. Homozygous ARHGEF2 mutation causes intellectual disability and midbrain-hindbrain malformation // PLOS GeneticsPLoS, 2017. — ISSN 1553-7390; 1553-7404doi:10.1371/JOURNAL.PGEN.1006746PMID:28453519
  12. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  13. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)