VTN

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/VTN latin yazuında])
VTN
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген Витронектин[d][1]
Молекулярная функция связывание с белками плазмы[d][2][3][4][…], scavenger receptor activity[d][5], heparin binding[d][5][5], extracellular matrix binding[d][5], polysaccharide binding[d][5], integrin binding[d][6][7], связывание похожих белков[d][5], collagen binding[d][5], extracellular matrix structural constituent[d][8][9][10][…], extracellular matrix structural constituent[d][11][12][13][…] һәм extracellular matrix structural constituent[d][14][11][13][…]
Күзәнәк компоненты alphav-beta3 integrin-vitronectin complex[d][15], экзосома[d][16][17][18], blood microparticle[d][19], Люмен аппарата Гольджи[d][5], базаль мембрана[d][5], rough endoplasmic reticulum lumen[d][5], цитоплазма[5], внеклеточный матрикс[d][20][8][21][…], внеклеточное пространство[d][22][8][8][…], эндоплазматик челтәр[5], intracellular membrane-bounded organelle[d][5], внеклеточная область[d][8][23][8][…], внеклеточная область[d][5][24][5][…], внеклеточное пространство[d][25][5][5][…], внеклеточный матрикс[d][5], collagen-containing extracellular matrix[d][26][5][27][…], экзосома[d][28][29] һәм blood microparticle[d][30]
Биологический процесс рецепторно-опосредованный эндоцитоз[d][5], positive regulation of protein binding[d][31], агрегация клеток[d][25][5], positive regulation of cell-substrate adhesion[d][5], extracellular matrix organization[d][5][5], smooth muscle cell-matrix adhesion[d][6], regulation of complement activation[d][5], positive regulation of smooth muscle cell migration[d][6], negative regulation of endopeptidase activity[d][31], positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation[d][32], positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway[d][15], иммунный ответ[d][25][5], endodermal cell differentiation[d][33], positive regulation of wound healing[d][6], positive regulation of receptor-mediated endocytosis[d][34], negative regulation of blood coagulation[d][31], oligodendrocyte differentiation[d][5], cell adhesion mediated by integrin[d][6], cell-matrix adhesion[d][8][35][36], protein polymerization[d][5], регенерация печени[d][5], cell-matrix adhesion[d][7][5][32], пролиферация[d][7], миграция клеток[d][7], vesicle-mediated transport[d][5] һәм эндоцитоз[d][5]
Изображение Gene Atlas

VTN (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[37][38]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ Lim B. L., Reid K. B., B Ghebrehiwet et al. The binding protein for globular heads of complement C1q, gC1qR. Functional expression and characterization as a novel vitronectin binding factor // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1996. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.271.43.26739 — PMID:8900153
  3. ↑ Su Y., Singh B., Riesbeck K. et al. A fine-tuned interaction between trimeric autotransporter haemophilus surface fibrils and vitronectin leads to serum resistance and adherence to respiratory epithelial cells // Infect. Immun. / A. J. Bäumler — ASM, Hindawi Publishing Corporation, 2014. — ISSN 0019-9567; 1098-5522; 1070-6313 — doi:10.1128/IAI.01636-13 — PMID:24664511
  4. ↑ Al-Jubair T., Oosterhuis S., Singh B. et al. Haemophilus influenzae Type f Hijacks Vitronectin Using Protein H To Resist Host Innate Immunity and Adhere to Pulmonary Epithelial Cells // J. Immunol. — Baltimore: 2015. — ISSN 0022-1767; 1550-6606 — doi:10.4049/JIMMUNOL.1501197 — PMID:26538390
  5. ↑ 5,00 5,01 5,02 5,03 5,04 5,05 5,06 5,07 5,08 5,09 5,10 5,11 5,12 5,13 5,14 5,15 5,16 5,17 5,18 5,19 5,20 5,21 5,22 5,23 5,24 5,25 5,26 5,27 5,28 5,29 5,30 5,31 GOA
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 Stefansson S., Lawrence D. A. The serpin PAI-1 inhibits cell migration by blocking integrin alpha V beta 3 binding to vitronectin // Nature / M. Skipper — NPG, Springer Science+Business Media, 1996. — ISSN 1476-4687; 0028-0836 — doi:10.1038/383441A0 — PMID:8837777
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 7,3 Lee H. D., Koo B., Kim Y. H. et al. Exosome release of ADAM15 and the functional implications of human macrophage-derived ADAM15 exosomes // FASEB J. — FASEB, 2012. — ISSN 0892-6638; 1530-6860 — doi:10.1096/FJ.11-201681 — PMID:22505472
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 8,4 8,5 8,6 GOA
  9. ↑ Naba A., Hynes R. O., Langer R. et al. Comprehensive proteomic characterization of stem cell-derived extracellular matrices. // Biomaterials — Elsevier BV, 2017. — 13 p. — ISSN 0142-9612; 1878-5905 — doi:10.1016/J.BIOMATERIALS.2017.03.008 — PMID:28327460
  10. ↑ Didangelos A., Yin X., Mayr M. Proteomics characterization of extracellular space components in the human aorta // Mol. Cell. Proteomics — American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2010. — ISSN 1535-9476; 1535-9484 — doi:10.1074/MCP.M110.001693 — PMID:20551380
  11. ↑ 11,0 11,1 Didangelos A., Yin X., Mayr M. Proteomics characterization of extracellular space components in the human aorta // Mol. Cell. Proteomics — American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2010. — ISSN 1535-9476; 1535-9484 — doi:10.1074/MCP.M110.001693 — PMID:20551380
  12. ↑ Naba A., Oliver M T Pearce, Hynes R. O. Characterization of the Extracellular Matrix of Normal and Diseased Tissues Using Proteomics // J. Proteome Res. / J. Yates — ACS, 2017. — ISSN 1535-3893; 1535-3907 — doi:10.1021/ACS.JPROTEOME.7B00191 — PMID:28675934
  13. ↑ 13,0 13,1 Naba A., Clauser K. R., Hynes R. O. Extracellular matrix signatures of human primary metastatic colon cancers and their metastases to liver // BMC Cancer — BMC, Springer Science+Business Media, 2014. — ISSN 1471-2407 — doi:10.1186/1471-2407-14-518 — PMID:25037231
  14. ↑ Naba A., Hynes R. O., Langer R. et al. Comprehensive proteomic characterization of stem cell-derived extracellular matrices. // Biomaterials — Elsevier BV, 2017. — 13 p. — ISSN 0142-9612; 1878-5905 — doi:10.1016/J.BIOMATERIALS.2017.03.008 — PMID:28327460
  15. ↑ 15,0 15,1 Somanath P. R., Malinin N. L., Byzova T. V. Cooperation between integrin alphavbeta3 and VEGFR2 in angiogenesis // Angiogenesis — Springer Science+Business Media, 2009. — ISSN 0969-6970; 1573-7209 — doi:10.1007/S10456-009-9141-9 — PMID:19267251
  16. ↑ Gonzalez-Begne M., Lu B., Han X. et al. Proteomic analysis of human parotid gland exosomes by multidimensional protein identification technology (MudPIT) // J. Proteome Res. / J. Yates — ACS, 2009. — ISSN 1535-3893; 1535-3907 — doi:10.1021/PR800658C — PMID:19199708
  17. ↑ Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. Stimson — Wiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861 — doi:10.1002/PMIC.201200561 — PMID:23533145
  18. ↑ Farina A., Lane L., Lescuyer P. et al. Proteomic analysis of podocyte exosome-enriched fraction from normal human urine // Journal of Proteomics — Elsevier BV, 2013. — ISSN 1874-3919; 0165-022X — doi:10.1016/J.JPROT.2013.01.012 — PMID:23376485
  19. ↑ Bastos-Amador P., González E., Conde-Vancells J. et al. Proteomic analysis of microvesicles from plasma of healthy donors reveals high individual variability // Journal of Proteomics — Elsevier BV, 2012. — ISSN 1874-3919; 0165-022X — doi:10.1016/J.JPROT.2012.03.054 — PMID:22516433
  20. ↑ Didangelos A., Doménech N., Willeit P. et al. Proteomics analysis of cardiac extracellular matrix remodeling in a porcine model of ischemia/reperfusion injury // Circulation — Lippincott Williams & Wilkins, 2012. — ISSN 0009-7322; 1524-4539 — doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.111.056952 — PMID:22261194
  21. ↑ Mayr M., Iozzo R. V., Barallobre-Barreiro J. et al. Glycoproteomics Reveals Decorin Peptides With Anti-Myostatin Activity in Human Atrial Fibrillation // Circulation — Lippincott Williams & Wilkins, 2016. — ISSN 0009-7322; 1524-4539 — doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.115.016423 — PMID:27559042
  22. ↑ Preissner K. T., N Heimburger, E Anders et al. Physicochemical, immunochemical and functional comparison of human S-protein and vitronectin. Evidence for the identity of both plasma proteins // Biochem. Biophys. Res. Commun. — Academic Press, Elsevier BV, 1986. — ISSN 0006-291X; 1090-2104 — doi:10.1016/S0006-291X(86)80512-5 — PMID:2418831
  23. ↑ Pounds J. G. The human plasma proteome: a nonredundant list developed by combination of four separate sources // Mol. Cell. Proteomics — American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004. — ISSN 1535-9476; 1535-9484 — doi:10.1074/MCP.M300127-MCP200 — PMID:14718574
  24. ↑ Pounds J. G. The human plasma proteome: a nonredundant list developed by combination of four separate sources // Mol. Cell. Proteomics — American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004. — ISSN 1535-9476; 1535-9484 — doi:10.1074/MCP.M300127-MCP200 — PMID:14718574
  25. ↑ 25,0 25,1 25,2 Preissner K. T., N Heimburger, E Anders et al. Physicochemical, immunochemical and functional comparison of human S-protein and vitronectin. Evidence for the identity of both plasma proteins // Biochem. Biophys. Res. Commun. — Academic Press, Elsevier BV, 1986. — ISSN 0006-291X; 1090-2104 — doi:10.1016/S0006-291X(86)80512-5 — PMID:2418831
  26. ↑ Didangelos A., Doménech N., Willeit P. et al. Proteomics analysis of cardiac extracellular matrix remodeling in a porcine model of ischemia/reperfusion injury // Circulation — Lippincott Williams & Wilkins, 2012. — ISSN 0009-7322; 1524-4539 — doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.111.056952 — PMID:22261194
  27. ↑ J. Hagège, Peraldi M. N., E. Rondeau et al. Plasminogen activator inhibitor-1 deposition in the extracellular matrix of cultured human mesangial cells // Am. J. Pathol. — Elsevier BV, 1992. — ISSN 0002-9440; 1525-2191; 0097-3599 — PMID:1632457
  28. ↑ Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. Stimson — Wiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861 — doi:10.1002/PMIC.201200561 — PMID:23533145
  29. ↑ Gonzalez-Begne M., Lu B., Han X. et al. Proteomic analysis of human parotid gland exosomes by multidimensional protein identification technology (MudPIT) // J. Proteome Res. / J. Yates — ACS, 2009. — ISSN 1535-3893; 1535-3907 — doi:10.1021/PR800658C — PMID:19199708
  30. ↑ Bastos-Amador P., González E., Conde-Vancells J. et al. Proteomic analysis of microvesicles from plasma of healthy donors reveals high individual variability // Journal of Proteomics — Elsevier BV, 2012. — ISSN 1874-3919; 0165-022X — doi:10.1016/J.JPROT.2012.03.054 — PMID:22516433
  31. ↑ 31,0 31,1 31,2 Ehrlich H. J., Gebbink R. K., J. Keijer et al. Alteration of serpin specificity by a protein cofactor. Vitronectin endows plasminogen activator inhibitor 1 with thrombin inhibitory properties // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1990. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — PMID:1695900
  32. ↑ 32,0 32,1 S Mitola, G Tarone, F Bussolino Role of alphavbeta3 integrin in the activation of vascular endothelial growth factor receptor-2 // EMBO J. — NPG, 1999. — ISSN 0261-4189; 1460-2075 — doi:10.1093/EMBOJ/18.4.882 — PMID:10022831
  33. ↑ Brafman D. A., C Phung, N Kumar et al. Regulation of endodermal differentiation of human embryonic stem cells through integrin-ECM interactions // Cell Death & Differentiation — NPG, 2013. — ISSN 1350-9047; 1476-5403 — doi:10.1038/CDD.2012.138 — PMID:23154389
  34. ↑ S Stefansson, Lawrence D. A., Argraves W. S. Plasminogen activator inhibitor-1 and vitronectin promote the cellular clearance of thrombin by low density lipoprotein receptor-related proteins 1 and 2 // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1996. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.271.14.8215 — PMID:8626514
  35. ↑ Lee H. D., Koo B., Kim Y. H. et al. Exosome release of ADAM15 and the functional implications of human macrophage-derived ADAM15 exosomes // FASEB J. — FASEB, 2012. — ISSN 0892-6638; 1530-6860 — doi:10.1096/FJ.11-201681 — PMID:22505472
  36. ↑ S Mitola, G Tarone, F Bussolino Role of alphavbeta3 integrin in the activation of vascular endothelial growth factor receptor-2 // EMBO J. — NPG, 1999. — ISSN 0261-4189; 1460-2075 — doi:10.1093/EMBOJ/18.4.882 — PMID:10022831
  37. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  38. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=VTN&oldid=4138128