ARPC1B

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/ARPC1B latin yazuında])
ARPC1B
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген ARPC1B[d][1]
Молекулярная функция actin filament binding[d][2], actin binding[d][3], structural constituent of cytoskeleton[d][4][5], protein-containing complex binding[d][6][3], связывание с белками плазмы[d][7][8][9] һәм actin filament binding[d][5][10]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[3], цитозоль[d][3], Комплекс Arp2/3[d][11][6][2], экзосома[d][12][13], цитоскелет[d][3], фокальные контакты[d][14], actin cytoskeleton[d][4][3], tubulobulbar complex[d][3], төш[3], Комплекс Arp2/3[d][4][3][5][…], фокальные контакты[d][15] һәм экзосома[d][16]
Биологический процесс Arp2/3 complex-mediated actin nucleation[d][6][2], ephrin receptor signaling pathway[d][3], regulation of actin filament polymerization[d][3], Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis[d][3], response to estrogen[d][3], response to estradiol[d][3] һәм Arp2/3 complex-mediated actin nucleation[d][3][5][10]

ARPC1B (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[17][18]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Goley E. Reconstitution of human Arp2/3 complex reveals critical roles of individual subunits in complex structure and activity // Mol. Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2001. — ISSN 1097-2765; 1097-4164 — doi:10.1016/S1097-2765(01)00393-8 — PMID:11741539
  3. ↑ 3,00 3,01 3,02 3,03 3,04 3,05 3,06 3,07 3,08 3,09 3,10 3,11 3,12 3,13 3,14 GOA
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 Welch M. D., DePace A. H., S Verma et al. The human Arp2/3 complex is composed of evolutionarily conserved subunits and is localized to cellular regions of dynamic actin filament assembly // J. Cell Biol. / J. Nunnari — Rockefeller University Press, 1997. — ISSN 0021-9525; 1540-8140 — doi:10.1083/JCB.138.2.375 — PMID:9230079
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 Goley E. Reconstitution of human Arp2/3 complex reveals critical roles of individual subunits in complex structure and activity // Mol. Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2001. — ISSN 1097-2765; 1097-4164 — doi:10.1016/S1097-2765(01)00393-8 — PMID:11741539
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 GOA
  7. ↑ Goley E. D., Sept D. An actin-filament-binding interface on the Arp2/3 complex is critical for nucleation and branch stability // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2010. — 6 p. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.0911668107 — PMID:20404198
  8. ↑ Michard C., Vianney A., Gilbert C. et al. The Legionella Kinase LegK2 Targets the ARP2/3 Complex To Inhibit Actin Nucleation on Phagosomes and Allow Bacterial Evasion of the Late Endocytic Pathway // mBio / A. Casadevall — ASM, 2015. — ISSN 2150-7511; 2161-2129 — doi:10.1128/MBIO.00354-15 — PMID:25944859
  9. ↑ Carlier M., Barry D. J., Way M. Isoform diversity in the Arp2/3 complex determines actin filament dynamics // Nat. Cell Biol. — NPG, 2015. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB3286 — PMID:26655834
  10. ↑ 10,0 10,1 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  11. ↑ Welch M. D., DePace A. H., S Verma et al. The human Arp2/3 complex is composed of evolutionarily conserved subunits and is localized to cellular regions of dynamic actin filament assembly // J. Cell Biol. / J. Nunnari — Rockefeller University Press, 1997. — ISSN 0021-9525; 1540-8140 — doi:10.1083/JCB.138.2.375 — PMID:9230079
  12. ↑ Buschow S. I., Stoorvogel W., Wauben M. MHC class II-associated proteins in B-cell exosomes and potential functional implications for exosome biogenesis // Immunology & Cell Biology — Wiley, 2010. — ISSN 0818-9641; 1440-1711 — doi:10.1038/ICB.2010.64 — PMID:20458337
  13. ↑ Farina A., Lane L., Lescuyer P. et al. Proteomic analysis of podocyte exosome-enriched fraction from normal human urine // Journal of Proteomics — Elsevier BV, 2013. — ISSN 1874-3919; 0165-022X — doi:10.1016/J.JPROT.2013.01.012 — PMID:23376485
  14. ↑ Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  15. ↑ Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  16. ↑ Buschow S. I., Stoorvogel W., Wauben M. MHC class II-associated proteins in B-cell exosomes and potential functional implications for exosome biogenesis // Immunology & Cell Biology — Wiley, 2010. — ISSN 0818-9641; 1440-1711 — doi:10.1038/ICB.2010.64 — PMID:20458337
  17. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  18. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=ARPC1B&oldid=4124737