COL13A1

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/COL13A1 latin yazuında])
COL13A1
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген COL13A1[d][1]
Молекулярная функция heparin binding[d][2][3], связывание с белками плазмы[d][4], extracellular matrix structural constituent[d][5], heparin binding[d][6][4][5], extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength[d][7], extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength[d][8][9][8][…] һәм extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength[d][9][8]
Күзәнәк компоненты часть мембраны[d][6], внеклеточная область[d][6], күзәнәк мембраны[d][6][10][6], коллаген[d][6], endoplasmic reticulum lumen[d][6], мембрана[d][6], cell-cell junction[d][2], collagen type XIII trimer[d][11][10], синапс[6], postsynaptic membrane[d][6], межклеточные контакты[d][6], внеклеточное пространство[d][5], cell-cell junction[d][6][5], внеклеточный матрикс[d][5] һәм collagen-containing extracellular matrix[d][9][8]
Биологический процесс collagen catabolic process[d][6], multicellular organism development[d][6], дифференцировка клеток[d][6], cell-matrix adhesion[d][3], extracellular matrix organization[d][2], endochondral ossification[d][6][6], агрегация клеток[d][6], оссификация[d][6], morphogenesis of a branching structure[d][2][2], cell-cell adhesion[d][12], morphogenesis of a branching structure[d][6][6][5], cell-matrix adhesion[d][4][5], extracellular matrix organization[d][6][5] һәм cell-cell adhesion[d][13][5]

COL13A1 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[14][15]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 GOA
  3. 3,0 3,1 Tu H., Sasaki T., Snellman A. et al. The type XIII collagen ectodomain is a 150-nm rod and capable of binding to fibronectin, nidogen-2, perlecan, and heparin // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2002. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M107583200PMID:11956183
  4. 4,0 4,1 4,2 Tu H., Sasaki T., Snellman A. et al. The type XIII collagen ectodomain is a 150-nm rod and capable of binding to fibronectin, nidogen-2, perlecan, and heparin // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2002. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M107583200PMID:11956183
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 5,7 5,8 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  6. 6,00 6,01 6,02 6,03 6,04 6,05 6,06 6,07 6,08 6,09 6,10 6,11 6,12 6,13 6,14 6,15 6,16 6,17 6,18 6,19 6,20 6,21 GOA
  7. Naba A., Oliver M T Pearce, Hynes R. O. Characterization of the Extracellular Matrix of Normal and Diseased Tissues Using Proteomics // J. Proteome Res. / J. YatesACS, 2017. — ISSN 1535-3893; 1535-3907doi:10.1021/ACS.JPROTEOME.7B00191PMID:28675934
  8. 8,0 8,1 8,2 8,3 Naba A., Clauser K. R., Hynes R. O. Extracellular matrix signatures of human primary metastatic colon cancers and their metastases to liver // BMC CancerBMC, Springer Science+Business Media, 2014. — ISSN 1471-2407doi:10.1186/1471-2407-14-518PMID:25037231
  9. 9,0 9,1 9,2 Naba A., Oliver M T Pearce, Hynes R. O. Characterization of the Extracellular Matrix of Normal and Diseased Tissues Using Proteomics // J. Proteome Res. / J. YatesACS, 2017. — ISSN 1535-3893; 1535-3907doi:10.1021/ACS.JPROTEOME.7B00191PMID:28675934
  10. 10,0 10,1 P. Hägg, M. Rehn, P. Huhtala et al. Type XIII collagen is identified as a plasma membrane protein // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1998. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.273.25.15590PMID:9624150
  11. L Tikka, T Pihlajaniemi, P Henttu et al. Gene structure for the alpha 1 chain of a human short-chain collagen (type XIII) with alternatively spliced transcripts and translation termination codon at the 5' end of the last exon // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 1988. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.85.20.7491PMID:2459707
  12. M Sandberg-Lall, Hägg P. O., I Wahlström et al. Type XIII collagen is widely expressed in the adult and developing human eye and accentuated in the ciliary muscle, the optic nerve and the neural retina // Experimental Eye ResearchElsevier BV, 2000. — ISSN 0014-4835; 1096-0007doi:10.1006/EXER.1998.0826PMID:10865988
  13. M Sandberg-Lall, Hägg P. O., I Wahlström et al. Type XIII collagen is widely expressed in the adult and developing human eye and accentuated in the ciliary muscle, the optic nerve and the neural retina // Experimental Eye ResearchElsevier BV, 2000. — ISSN 0014-4835; 1096-0007doi:10.1006/EXER.1998.0826PMID:10865988
  14. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  15. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)