CXCR2

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/CXCR2 latin yazuında])
CXCR2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген Бета-рецептор интерлейкина 8[d][1]
Молекулярная функция C-X-C chemokine receptor activity[d][2][3], interleukin-8 binding[d][4][2], связывание с белками плазмы[d][5][6], interleukin-8 receptor activity[d][7], chemokine receptor activity[d][2], signal transducer activity[d][8], G protein-coupled receptor activity[d][2][2][9], C-C chemokine receptor activity[d][10], chemokine binding[d][10] һәм C-C chemokine binding[d][10]
Күзәнәк компоненты часть мембраны[d][2][2], мембрана[d][2][11], mast cell granule[d][12], күзәнәк мембраны[d][2][2], часть клеточной мембраны[d][9][13], внутренний компонент клетки[d][14], поверхность клетки[d][3], secretory granule membrane[d][2] һәм наружная сторона клеточной мембраны[d][10]
Биологический процесс neutrophil activation[d][3], receptor internalization[d][15], dendritic cell chemotaxis[d][16], хемотаксис[d][8][8][17], cellular defense response[d][11], phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway[d][9], cell surface receptor signaling pathway[d][15][3], позитивная регуляция пролиферации клеток[d][9], воспалительная реакция[d][12], chemokine-mediated signaling pathway[d][2], neutrophil degranulation[d][2], G protein-coupled receptor signaling pathway[d][2][2][2], acute inflammatory response to antigenic stimulus[d][2], positive regulation of leukocyte chemotaxis[d][2], positive regulation of cytosolic calcium ion concentration[d][8], positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process[d][2], neutrophil chemotaxis[d][8][18], midbrain development[d][2], negative regulation of neutrophil apoptotic process[d][2], негативная регуляция апоптоза[d][2], positive regulation of vascular permeability[d][2], positive regulation of angiogenesis[d][2], metanephric tubule morphogenesis[d][2], positive regulation of neutrophil chemotaxis[d][2], передача сигнала[d][19][2], interleukin-8-mediated signaling pathway[d][7], хемотаксис[d][2][2][11][…], иммунный ответ[d][10], positive regulation of cytosolic calcium ion concentration[d][2][10], calcium-mediated signaling[d][10], neutrophil chemotaxis[d][2][7][10] һәм cell chemotaxis[d][10]
Тәэсир итешә danirixin[d][20], elubrixin[d][21], navarixin[d][22] һәм reparixin[d][23]

CXCR2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[24][25]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 GOA
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 A Ludwig, Ehlert J. E., Flad H. D. et al. Identification of distinct surface-expressed and intracellular CXC-chemokine receptor 2 glycoforms in neutrophils: N-glycosylation is essential for maintenance of receptor surface expression // J. Immunol.Baltimore: 2000. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.165.2.1044PMID:10878382
  4. Holmes W. E., J. Lee, Kuang W. J. et al. Structure and functional expression of a human interleukin-8 receptor, Structure and Functional Expression of a Human Interleukin-8 Receptor // Science / H. ThorpNorthern America: AAAS, 1991. — ISSN 0036-8075; 1095-9203doi:10.1126/SCIENCE.1840701PMID:1840701
  5. Caccuri F., Marsico S., Rusnati M. et al. HIV-1 matrix protein p17 promotes angiogenesis via chemokine receptors CXCR1 and CXCR2 // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2012. — 6 p. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1206605109PMID:22904195
  6. Smet F. D., Bock K. D., Georgiadou M. et al. Inhibition of tumor angiogenesis and growth by a small-molecule multi-FGF receptor blocker with allosteric properties // Cancer CellCell Press, Elsevier BV, 2013. — ISSN 1535-6108; 1878-3686doi:10.1016/J.CCR.2013.02.019PMID:23597562
  7. 7,0 7,1 7,2 Luu N. T., Rainger G. E., Nash G. B. Differential ability of exogenous chemotactic agents to disrupt transendothelial migration of flowing neutrophils // J. Immunol.Baltimore: 2000. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.164.11.5961PMID:10820279
  8. 8,0 8,1 8,2 8,3 8,4 GOA
  9. 9,0 9,1 9,2 9,3 Burger M, JA B., RC H. et al. Point mutation causing constitutive signaling of CXCR2 leads to transforming activity similar to Kaposi's sarcoma herpesvirus-G protein-coupled receptor // J. Immunol.Baltimore: 1999. — ISSN 0022-1767; 1550-6606PMID:10438939
  10. 10,0 10,1 10,2 10,3 10,4 10,5 10,6 10,7 10,8 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  11. 11,0 11,1 11,2 A Mantovani Induction of functional IL-8 receptors by IL-4 and IL-13 in human monocytes // J. Immunol.Baltimore: 2000. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.164.7.3862PMID:10725748
  12. 12,0 12,1 T Zuberbier, Zuberbier T Expression and functional activity of the IL-8 receptor type CXCR1 and CXCR2 on human mast cells // J. Immunol.Baltimore: 1998. — ISSN 0022-1767; 1550-6606PMID:9725262
  13. A. Harada, K. Kuno, H. Nomura et al. Cloning of a cDNA encoding a mouse homolog of the interleukin-8 receptor // GeneElsevier BV, 1994. — ISSN 0378-1119; 1879-0038doi:10.1016/0378-1119(94)90278-XPMID:8194768
  14. A Ludwig, Ehlert J. E., Flad H. D. et al. Identification of distinct surface-expressed and intracellular CXC-chemokine receptor 2 glycoforms in neutrophils: N-glycosylation is essential for maintenance of receptor surface expression // J. Immunol.Baltimore: 2000. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.165.2.1044PMID:10878382
  15. 15,0 15,1 Richardson R. M., Pridgen B. C., B Haribabu et al. Regulation of the human chemokine receptor CCR1. Cross-regulation by CXCR1 and CXCR2 // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2000. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.275.13.9201PMID:10734056
  16. Rodríguez-Fernández J. L. The multiple personalities of the chemokine receptor CCR7 in dendritic cells // J. Immunol.Baltimore: 2006. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.176.9.5153PMID:16621978
  17. A Mantovani Induction of functional IL-8 receptors by IL-4 and IL-13 in human monocytes // J. Immunol.Baltimore: 2000. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.164.7.3862PMID:10725748
  18. Luu N. T., Rainger G. E., Nash G. B. Differential ability of exogenous chemotactic agents to disrupt transendothelial migration of flowing neutrophils // J. Immunol.Baltimore: 2000. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.164.11.5961PMID:10820279
  19. Mueller S. G., White J. R., Schraw W. P. et al. Ligand-induced desensitization of the human CXC chemokine receptor-2 is modulated by multiple serine residues in the carboxyl-terminal domain of the receptor // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1997. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.272.13.8207PMID:9079638
  20. Open Targets Platform
  21. Open Targets Platform
  22. Open Targets Platform
  23. Open Targets Platform
  24. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  25. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)