HK2

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/HK2 latin yazuında])
HK2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген HK2[d][1]
Молекулярная функция трансферазная активность[d][2], нуклеотид-связывающий[d][2], mannokinase activity[d][3], hexokinase activity[d][4][2][2][…], phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor[d][2], kinase activity[d][2], glucose binding[d][2][2], активность катализатора[d][2], связывание с белками плазмы[d][5][6][7][…], fructokinase activity[d][3], АТФ-связанные[d][2][2][2], glucokinase activity[d][8][9] һәм glucokinase activity[d][3]
Күзәнәк компоненты цитозоль[d][8][8], мембрана[d][8][10], mitochondrial outer membrane[d][11][2][12], митохондрия[2][2], цитозоль[d][2][2][3], күзәнәк мембраны[d][2], мембрана[d][2][13] һәм Саркоплазматический ретикулум[d][2]
Биологический процесс фосфорилирование[d][2], regulation of glucose import[d][2], canonical glycolysis[d][2], cellular glucose homeostasis[d][2][3], negative regulation of mitochondrial membrane permeability[d][2], carbohydrate phosphorylation[d][2], response to ischemia[d][2], maintenance of protein location in mitochondrion[d][14], establishment of protein localization to mitochondrion[d][14], apoptotic mitochondrial changes[d][2][12], negative regulation of reactive oxygen species metabolic process[d][2], метаболизм гексоз[d][2], Метаболизм[2], лактация[d][2], гликолиз[d][15][8][8], positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization[d][14], метаболизм глюкозы[d][2], glucose 6-phosphate metabolic process[d][2], cellular response to leukemia inhibitory factor[d][2], Углеводный обмен[d][2], response to hypoxia[d][2], гликолиз[d][14][2][2][…] һәм positive regulation of angiogenesis[d][16]

HK2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[17][18]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 GOA
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  4. Mathupala S. P., C Heese, Pedersen P. L. Glucose catabolism in cancer cells. The type II hexokinase promoter contains functionally active response elements for the tumor suppressor p53 // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1997. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.272.36.22776PMID:9278438
  5. Vousden K. H. Mitochondrial localization of TIGAR under hypoxia stimulates HK2 and lowers ROS and cell death // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2012. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1206530109PMID:23185017
  6. Dricot A., Barabási A., Tavernier J. et al. A proteome-scale map of the human interactome network // CellCell Press, Elsevier BV, 2014. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2014.10.050PMID:25416956
  7. Ma H. c-Src phosphorylation and activation of hexokinase promotes tumorigenesis and metastasis // Nat. Commun. / J. D. HeberNPG, 2017. — ISSN 2041-1723doi:10.1038/NCOMMS13732PMID:28054552
  8. 8,0 8,1 8,2 8,3 8,4 8,5 GOA
  9. Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  10. Lippert D. Defining the membrane proteome of NK cells // J. Mass Spectrom.Wiley, 2010. — ISSN 1076-5174; 1096-9888doi:10.1002/JMS.1696PMID:19946888
  11. Mathupala S. P., A. Rempel, Pedersen P. L. Glucose catabolism in cancer cells. Isolation, sequence, and activity of the promoter for type II hexokinase // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1995. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.270.28.16918PMID:7622509
  12. 12,0 12,1 Chiara F., Rasola A., Petronilli V. et al. Hexokinase II detachment from mitochondria triggers apoptosis through the permeability transition pore independent of voltage-dependent anion channels // PLOS ONE / PLOS ONE EditorsPLoS, 2008. — ISSN 1932-6203doi:10.1371/JOURNAL.PONE.0001852PMID:18350175
  13. Lippert D. Defining the membrane proteome of NK cells // J. Mass Spectrom.Wiley, 2010. — ISSN 1076-5174; 1096-9888doi:10.1002/JMS.1696PMID:19946888
  14. 14,0 14,1 14,2 14,3 Cookson M. R., Kaganovich A. Hexokinase activity is required for recruitment of parkin to depolarized mitochondria // Human Molecular GeneticsOUP, 2014. — ISSN 0964-6906; 1460-2083doi:10.1093/HMG/DDT407PMID:23962723
  15. Cookson M. R., Kaganovich A. Hexokinase activity is required for recruitment of parkin to depolarized mitochondria // Human Molecular GeneticsOUP, 2014. — ISSN 0964-6906; 1460-2083doi:10.1093/HMG/DDT407PMID:23962723
  16. Condorelli G., Elia L., Salarich M. C. et al. TGFβ Triggers miR-143/145 Transfer From Smooth Muscle Cells to Endothelial Cells, Thereby Modulating Vessel Stabilization // Circ. Res.Lippincott Williams & Wilkins, 2015. — ISSN 0009-7330; 1524-4571doi:10.1161/CIRCRESAHA.116.305178PMID:25801897
  17. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  18. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)