ITGA5

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/ITGA5 latin yazuında])
ITGA5
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген Интегрин альфа-5[d][1]
Молекулярная функция vascular endothelial growth factor receptor 2 binding[d][2], virus receptor activity[d][3], epidermal growth factor receptor binding[d][3], связывание с ионом металла[d][3], platelet-derived growth factor receptor binding[d][2], integrin binding[d][3], связывание с белками плазмы[d][4][5][6][…] һәм cell adhesion molecule binding[d][3]
Күзәнәк компоненты Цитоплазма[3], часть мембраны[d][3], Гольджи аппараты[3], alphav-beta3 integrin-vitronectin complex[d][2], мембрана[d][3], cell-cell junction[d][7], ruffle[d][8], күзәнәк мембраны[d][3][3], Синапс[3], ruffle membrane[d][7], поверхность клетки[d][9][9][10][…], integrin complex[d][11][3][3], Эндоплазматик челтәр[3], цитоплазматическая везикула[d][3], наружная сторона клеточной мембраны[d][3], Фокальные контакты[d][9][12][13][…], Межклеточные контакты[d][3], Фокальные контакты[d][3][14][15][…], поверхность клетки[d][3][3][16][…] һәм күзәнәк мембраны[d][3][3][4]
Биологический процесс leukocyte cell-cell adhesion[d][3], positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway[d][2], heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules[d][3], endodermal cell differentiation[d][16], positive regulation of cell migration[d][3], heterotypic cell-cell adhesion[d][17], wound healing, spreading of epidermal cells[d][7], extracellular matrix organization[d][3], хәтер[3], cell-cell adhesion mediated by integrin[d][3], positive regulation of sprouting angiogenesis[d][18], cell-substrate adhesion[d][19], Агрегация клеток[d][20][9][9][…], Ангиогенез[d][2], positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation[d][21], cell-substrate junction assembly[d][3], integrin-mediated signaling pathway[d][3][3], viral entry into host cell[d][3], вирусный процесс[d][3], negative regulation of anoikis[d][22], leukocyte migration[d][3], positive regulation of cell-substrate adhesion[d][3], regulation of angiogenesis[d][3], cell adhesion mediated by integrin[d][14][5], женская беременность[d][3] һәм Агрегация клеток[d][11][3][3][…]

ITGA5 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[23][24]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 Somanath P. R., Malinin N. L., Byzova T. V. Cooperation between integrin alphavbeta3 and VEGFR2 in angiogenesis // Angiogenesis — Springer Science+Business Media, 2009. — ISSN 0969-6970; 1573-7209 — doi:10.1007/S10456-009-9141-9 — PMID:19267251
  3. ↑ 3,00 3,01 3,02 3,03 3,04 3,05 3,06 3,07 3,08 3,09 3,10 3,11 3,12 3,13 3,14 3,15 3,16 3,17 3,18 3,19 3,20 3,21 3,22 3,23 3,24 3,25 3,26 3,27 3,28 3,29 3,30 3,31 3,32 3,33 3,34 3,35 3,36 3,37 3,38 3,39 GOA
  4. ↑ 4,0 4,1 Papadimitriou E. Integrin alpha(v)beta(3) is a pleiotrophin receptor required for pleiotrophin-induced endothelial cell migration through receptor protein tyrosine phosphatase beta/zeta // FASEB J. — FASEB, 2009. — ISSN 0892-6638; 1530-6860 — doi:10.1096/FJ.08-117564 — PMID:19141530
  5. ↑ 5,0 5,1 Bax D. V., Bernard S. E., Lomas A. et al. Cell adhesion to fibrillin-1 molecules and microfibrils is mediated by alpha 5 beta 1 and alpha v beta 3 integrins // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2003. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M303159200 — PMID:12807887
  6. ↑ Hecht J. T. Cartilage oligomeric matrix protein/thrombospondin 5 supports chondrocyte attachment through interaction with integrins // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2005. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M504778200 — PMID:16051604
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 Bax D. V., Messent A. J., Tart J. et al. Integrin alpha5beta1 and ADAM-17 interact in vitro and co-localize in migrating HeLa cells // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M400180200 — PMID:14970227
  8. ↑ Block M. R., Albiges-Rizo C. Integrin cytoplasmic domain-associated protein 1alpha (ICAP-1alpha ) interacts directly with the metastasis suppressor nm23-H2, and both proteins are targeted to newly formed cell adhesion sites upon integrin engagement // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2002. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M200200200 — PMID:11919189
  9. ↑ 9,0 9,1 9,2 9,3 9,4 GOA
  10. ↑ Borg-Bartolo S., Byron A., Humphries J. D. et al. Comparative proteomic analysis of supportive and unsupportive extracellular matrix substrates for human embryonic stem cell maintenance // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M113.463372 — PMID:23658023
  11. ↑ 11,0 11,1 Sosnoski D. M., Emanuel B. S., Hawkins A. L. et al. Chromosomal localization of the genes for the vitronectin and fibronectin receptors alpha subunits and for platelet glycoproteins IIb and IIIa // J. Clin. Invest. / R. S. Ahima — American Society for Clinical Investigation, 1988. — ISSN 0021-9738; 1558-8238 — doi:10.1172/JCI113548 — PMID:2454952
  12. ↑ Abrescia N. G., Stuart D. I. alphaVbeta6 is a novel receptor for human fibrillin-1. Comparative studies of molecular determinants underlying integrin-rgd affinity and specificity // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2006. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M607008200 — PMID:17158881
  13. ↑ Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  14. ↑ 14,0 14,1 Abrescia N. G., Stuart D. I. alphaVbeta6 is a novel receptor for human fibrillin-1. Comparative studies of molecular determinants underlying integrin-rgd affinity and specificity // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2006. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M607008200 — PMID:17158881
  15. ↑ Schilling O. The WD40-domain containing protein CORO2B is specifically enriched in glomerular podocytes and regulates the ventral actin cytoskeleton // Sci. Rep. — Macmillan Publishers, NPG, 2017. — ISSN 2045-2322 — doi:10.1038/S41598-017-15844-1 — PMID:29162887
  16. ↑ 16,0 16,1 Brafman D. A., C Phung, N Kumar et al. Regulation of endodermal differentiation of human embryonic stem cells through integrin-ECM interactions // Cell Death & Differentiation — NPG, 2013. — ISSN 1350-9047; 1476-5403 — doi:10.1038/CDD.2012.138 — PMID:23154389
  17. ↑ Prockop D. J. Integrin expression and integrin-mediated adhesion in vitro of human multipotent stromal cells (MSCs) to endothelial cells from various blood vessels // Cell and Tissue Research — Springer Science+Business Media, 2010. — ISSN 0302-766X; 1432-0878 — doi:10.1007/S00441-010-0994-4 — PMID:20563599
  18. ↑ Dimmeler S., Potente M., Mione M. et al. MicroRNA-92a controls angiogenesis and functional recovery of ischemic tissues in mice // Science / H. Thorp — Northern America: AAAS, 2009. — ISSN 0036-8075; 1095-9203 — doi:10.1126/SCIENCE.1174381 — PMID:19460962
  19. ↑ Schaffer D. V. Characterization of integrin engagement during defined human embryonic stem cell culture // FASEB J. — FASEB, 2010. — ISSN 0892-6638; 1530-6860 — doi:10.1096/FJ.08-126821 — PMID:19933311
  20. ↑ Sosnoski D. M., Emanuel B. S., Hawkins A. L. et al. Chromosomal localization of the genes for the vitronectin and fibronectin receptors alpha subunits and for platelet glycoproteins IIb and IIIa // J. Clin. Invest. / R. S. Ahima — American Society for Clinical Investigation, 1988. — ISSN 0021-9738; 1558-8238 — doi:10.1172/JCI113548 — PMID:2454952
  21. ↑ S Mitola, G Tarone, F Bussolino Role of alphavbeta3 integrin in the activation of vascular endothelial growth factor receptor-2 // EMBO J. — NPG, 1999. — ISSN 0261-4189; 1460-2075 — doi:10.1093/EMBOJ/18.4.882 — PMID:10022831
  22. ↑ Ruoslahti E., Pilch J. A mitochondrial protein, Bit1, mediates apoptosis regulated by integrins and Groucho/TLE corepressors // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2004. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/S0092-8674(04)00204-1 — PMID:15006356
  23. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  24. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=ITGA5&oldid=4129971