SMURF2

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/SMURF2 latin yazuında])
SMURF2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген SMURF2[d][1]
Молекулярная функция связывание с белками плазмы[d][2][3][4][…], связывание похожих белков[d][5][6], ubiquitin-protein transferase activity[d][7][7][8][…], трансферазная активность[d][9], ubiquitin protein ligase activity[d][9][9][10], transforming growth factor beta receptor binding[d][9], SMAD binding[d][11][9] һәм ubiquitin-protein transferase activity[d][9][9][12]
Күзәнәк компоненты цитозоль[d][9], мембрана[d][9], ubiquitin ligase complex[d][12], күзәнәк мембраны[d][9], нуклеоплазма[d][9], липидный рафт[d][9], ядерные спеклы[d][9], Төш[13][9] һәм Цитоплазма[9][10]
Биологический процесс positive regulation of canonical Wnt signaling pathway[d][9], negative regulation of transcription by RNA polymerase II[d][9], negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway[d][9][14], BMP signaling pathway[d][9], positive regulation of trophoblast cell migration[d][14], ubiquitin-dependent SMAD protein catabolic process[d][15], regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway[d][16], protein ubiquitination[d][7], negative regulation of transcription, DNA-templated[d][17], protein polyubiquitination[d][7], Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway[d][9], protein deubiquitination[d][9], ubiquitin-dependent protein catabolic process[d][7][8], negative regulation of BMP signaling pathway[d][10], protein polyubiquitination[d][9][10], ubiquitin-dependent protein catabolic process[d][9][12][10], protein ubiquitination[d][9][10], ubiquitin-dependent SMAD protein catabolic process[d][11][10], proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process[d][10] һәм positive regulation of protein catabolic process[d][10]

SMURF2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[18][19]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. Cui Y., He S., Xing C. et al. SCFFBXL¹⁵ regulates BMP signalling by directing the degradation of HECT-type ubiquitin ligase Smurf1 // EMBO J.NPG, 2011. — ISSN 0261-4189; 1460-2075doi:10.1038/EMBOJ.2011.155PMID:21572392
  3. Pietenpol J. A., Moses H. L. Identification of novel Smad2 and Smad3 associated proteins in response to TGF-beta1 // J. Cell. Biochem.Wiley, 2008. — ISSN 0730-2312; 1097-4644; 0733-1959doi:10.1002/JCB.21860PMID:18729074
  4. Tafforeau L., Mangeot P., Jacob Y. et al. Hepatitis C virus infection protein network // Mol. Syst. Biol. / R. AebersoldEMBO, Wiley, 2008. — ISSN 1744-4292doi:10.1038/MSB.2008.66PMID:18985028
  5. Sicheri F., Rotin D., Wiesner S. et al. Autoinhibition of the HECT-type ubiquitin ligase Smurf2 through its C2 domain // CellCell Press, Elsevier BV, 2007. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2007.06.050PMID:17719543
  6. Wojcik J., Meil A. Functional proteomics mapping of a human signaling pathway // Genome Res.Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2004. — ISSN 1549-5469; 1088-9051; 1054-9803doi:10.1101/GR.2334104PMID:15231748
  7. 7,0 7,1 7,2 7,3 7,4 GOA
  8. 8,0 8,1 Li H., Seth A. An RNF11: Smurf2 complex mediates ubiquitination of the AMSH protein // OncogeneNPG, 2004. — ISSN 0950-9232; 1476-5594doi:10.1038/SJ.ONC.1207319PMID:14755250
  9. 9,00 9,01 9,02 9,03 9,04 9,05 9,06 9,07 9,08 9,09 9,10 9,11 9,12 9,13 9,14 9,15 9,16 9,17 9,18 9,19 9,20 9,21 9,22 9,23 GOA
  10. 10,0 10,1 10,2 10,3 10,4 10,5 10,6 10,7 10,8 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  11. 11,0 11,1 Miyazawa K., Uchida T. Pin1 down-regulates transforming growth factor-beta (TGF-beta) signaling by inducing degradation of Smad proteins // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2009. — 7 p. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M804659200PMID:19122240
  12. 12,0 12,1 12,2 Li H., Seth A. An RNF11: Smurf2 complex mediates ubiquitination of the AMSH protein // OncogeneNPG, 2004. — ISSN 0950-9232; 1476-5594doi:10.1038/SJ.ONC.1207319PMID:14755250
  13. P Kavsak, Rasmussen R. K., Causing C. G. et al. Smad7 binds to Smurf2 to form an E3 ubiquitin ligase that targets the TGF beta receptor for degradation // Mol. CellCell Press, Elsevier BV, 2000. — ISSN 1097-2765; 1097-4164doi:10.1016/S1097-2765(00)00134-9PMID:11163210
  14. 14,0 14,1 Yang Q., Chen S., Zhang X. et al. Smurf2 participates in human trophoblast cell invasion by inhibiting TGF-beta type I receptor // J. Histochem. Cytochem.SAGE Publishing, 2009. — ISSN 0022-1554; 1551-5044doi:10.1369/JHC.2009.953166PMID:19255252
  15. Miyazawa K., Uchida T. Pin1 down-regulates transforming growth factor-beta (TGF-beta) signaling by inducing degradation of Smad proteins // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2009. — 7 p. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M804659200PMID:19122240
  16. A Hemmati-Brivanlou Regulation of Smad degradation and activity by Smurf2, an E3 ubiquitin ligase // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2001. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.98.3.974PMID:11158580
  17. X Lin, M Liang, Feng X. H. Smurf2 is a ubiquitin E3 ligase mediating proteasome-dependent degradation of Smad2 in transforming growth factor-beta signaling // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2000. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.C000580200PMID:11016919
  18. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  19. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)