BCHE

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/BCHE latin yazuında])
BCHE
Сурәт
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген Бутирилхолинэстераза[d][1]
Молекулярная функция carboxylic ester hydrolase activity[d][2], amyloid-beta binding[d][3], cholinesterase activity[d][4][2][2][…], choline binding[d][2], активность катализатора[d][3], связывание похожих белков[d][5][6][7][…], acetylcholinesterase activity[d][2][2], enzyme binding[d][3], гидролазная активность[d][2] һәм hydrolase activity, acting on ester bonds[d][8]
Күзәнәк компоненты endoplasmic reticulum lumen[d][2], blood microparticle[d][9], мембрана[d][2], внеклеточная область[d][2][10][2], Эндоплазматик челтәр[2], nuclear envelope lumen[d][2], внеклеточное пространство[d][2] һәм blood microparticle[d][11]
Биологический процесс choline metabolic process[d][2], response to nutrient[d][2], neuroblast differentiation[d][2], response to glucocorticoid[d][2], negative regulation of synaptic transmission[d][2], белем алу[2], cocaine metabolic process[d][12], response to alkaloid[d][2], response to folic acid[d][2] һәм негативная регуляция пролиферации клеток[d][2]
Тәэсир итешә bambuterol[d][13], Физостигмин[d][13], Пиридостигмина бромид[d][13], Ривастигмин[d][13] һәм Такрин[d][13]

BCHE (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[14][15]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 GOA
  3. 3,0 3,1 3,2 Darvesh S., Walsh R. Butyrylcholinesterase-Mediated enhancement of the enzymatic activity of trypsin // Cellular and Molecular NeurobiologySpringer Science+Business Media, 2001. — ISSN 0272-4340; 1573-6830doi:10.1023/A:1010947205224PMID:11569538
  4. Nogueira C. P., McGuire M. C., C Graeser et al. Identification of a frameshift mutation responsible for the silent phenotype of human serum cholinesterase, Gly 117 (GGT----GGAG) // Am. J. Hum. Genet.Cell Press, Elsevier BV, 1990. — ISSN 0002-9297; 1537-6605PMID:2339692
  5. Brazzolotto X., Ronco C., Jean L. et al. Human butyrylcholinesterase produced in insect cells: huprine-based affinity purification and crystal structure // FEBS J.Wiley-Blackwell, 2012. — ISSN 1742-464X; 0014-2956; 1742-4658; 1432-1033doi:10.1111/J.1742-4658.2012.08672.XPMID:22726956
  6. Leduc M., Bilodeau A. S. Recombinant human butyrylcholinesterase from milk of transgenic animals to protect against organophosphate poisoning // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2007. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.0702756104PMID:17660298
  7. Geyer B. C., Kannan L., Garnaud P. et al. Plant-derived human butyrylcholinesterase, but not an organophosphorous-compound hydrolyzing variant thereof, protects rodents against nerve agents // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2010. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1009021107PMID:21059932
  8. GOA
  9. Bastos-Amador P., González E., Conde-Vancells J. et al. Proteomic analysis of microvesicles from plasma of healthy donors reveals high individual variability // Journal of ProteomicsElsevier BV, 2012. — ISSN 1874-3919; 0165-022Xdoi:10.1016/J.JPROT.2012.03.054PMID:22516433
  10. Pounds J. G. The human plasma proteome: a nonredundant list developed by combination of four separate sources // Mol. Cell. ProteomicsAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004. — ISSN 1535-9476; 1535-9484doi:10.1074/MCP.M300127-MCP200PMID:14718574
  11. Bastos-Amador P., González E., Conde-Vancells J. et al. Proteomic analysis of microvesicles from plasma of healthy donors reveals high individual variability // Journal of ProteomicsElsevier BV, 2012. — ISSN 1874-3919; 0165-022Xdoi:10.1016/J.JPROT.2012.03.054PMID:22516433
  12. C Mattes, R Bradley, E Slaughter et al. Cocaine and butyrylcholinesterase (BChE): determination of enzymatic parameters // Life Sci.Elsevier BV, 1996. — ISSN 0024-3205; 1879-0631doi:10.1016/0024-3205(96)00065-3PMID:8622553
  13. 13,0 13,1 13,2 13,3 13,4 IUPHAR/BPS Guide to PHARMACOLOGY
  14. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  15. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)