SPAST

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/SPAST latin yazuında])
SPAST
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген SPAST[d][1]
Молекуляр функция нуклеотид-связывающий[d][2], alpha-tubulin binding[d][3], microtubule-severing ATPase activity[d][4][4][5][…], связывание с белками плазмы[d][6][7][8][…], активность катализатора[d][2], гидролазная активность[d][4], АТФ-связанные[d][2][2], beta-tubulin binding[d][3][9], microtubule binding[d][10][11][12][…], microtubule binding[d][2][13][14][…], microtubule-severing ATPase activity[d][2][2][9][…], изомеразная активность[d][2], ATPase activity[d][15] һәм protein-containing complex binding[d][16]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][17][18][…], эндосома[d][2][18], мембрана[d][2], microtubule cytoskeleton[d][2][18][13][…], веретено деления[d][2], центр организации микротрубочек[d][2], midbody[d][19][2][18][…], эндоплазматик челтәр[2][18], perinuclear region of cytoplasm[d][2], микротрубочка[d][2], экзосома[d][20], цитоплазматическая везикула[d][21], төш[4][4][22][…], цитоскелет[d][2], axon cytoplasm[d][2], ядерная мембрана[d][23][4][23], lipid droplet[d][2], endoplasmic reticulum membrane[d][2], нуклеоплазма[d][2], цитозоль[d][2], endoplasmic reticulum tubular network[d][24], ESCRT III complex[d][16], төш[2][2][17][…], центросома[d][2], мембрана өлеше[d][2], ядерная мембрана[d][25][2] һәм экзосома[d][26]
Биологик процесс дифференцировка клеток[d][2], нерв системасы үсеше[d][2], positive regulation of cytokinesis[d][19], multicellular organism development[d][2], деление клетки[d][2], microtubule bundle formation[d][27], клеточный цикл[d][2], Метаболизм[2], protein homooligomerization[d][3], nuclear membrane reassembly[d][25], exit from mitosis[d][25], mitotic cytokinesis[d][28], cytoplasmic microtubule organization[d][15], microtubule severing[d][29][4][5][…], anterograde axonal transport[d][2][2], mitotic spindle disassembly[d][25], axonal transport of mitochondrion[d][2][2], membrane fission[d][28], endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport[d][30], protein hexamerization[d][12], cytokinetic process[d][30], endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport[d][18][2], axonogenesis[d][2], positive regulation of microtubule depolymerization[d][2], cytokinetic process[d][18][2], protein hexamerization[d][2][3], microtubule severing[d][16][28][2][…] һәм cytoskeleton-dependent cytokinesis[d][16]
Изображение Gene Atlas

SPAST (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[31][32]

Искәрмәләр[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 2,39 2,40 2,41 2,42 2,43 2,44 GOA
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 White S. R., Evans K. J., Lary J. et al. Recognition of C-terminal amino acids in tubulin by pore loops in Spastin is important for microtubule severing // J. Cell Biol. / J. NunnariRockefeller University Press, 2007. — 11 p. — ISSN 0021-9525; 1540-8140doi:10.1083/JCB.200610072PMID:17389232
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 4,5 4,6 GOA
  5. 5,0 5,1 Roll-Mecak A. Graded Control of Microtubule Severing by Tubulin Glutamylation // CellCell Press, Elsevier BV, 2016. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2016.01.019PMID:26875866
  6. Renvoisé B., Parker R. L., Yang D. et al. SPG20 protein spartin is recruited to midbodies by ESCRT-III protein Ist1 and participates in cytokinesis // Mol. Biol. Cell,American Society for Cell Biology, 2010. — ISSN 1059-1524; 1939-4586; 1044-2030doi:10.1091/MBC.E09-10-0879PMID:20719964
  7. Evans K., Keller C., Pavur K. et al. Interaction of two hereditary spastic paraplegia gene products, spastin and atlastin, suggests a common pathway for axonal maintenance // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2006. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.0510863103PMID:16815977
  8. Chang J. Protrudin binds atlastins and endoplasmic reticulum-shaping proteins and regulates network formation // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2013. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1307391110PMID:23969831
  9. 9,0 9,1 Roll-Mecak A. Graded Control of Microtubule Severing by Tubulin Glutamylation // CellCell Press, Elsevier BV, 2016. — ISSN 0092-8674; 1097-4172doi:10.1016/J.CELL.2016.01.019PMID:26875866
  10. Salinas S., Proukakis C., Carazo-Salas R. E. et al. Human spastin has multiple microtubule-related functions // J. Neurochem.Wiley-Blackwell, 2005. — ISSN 0022-3042; 1471-4159doi:10.1111/J.1471-4159.2005.03472.XPMID:16219033
  11. Evans K. J., Gomes E. R., Reisenweber S. M. et al. Linking axonal degeneration to microtubule remodeling by Spastin-mediated microtubule severing // J. Cell Biol. / J. NunnariRockefeller University Press, 2005. — 8 p. — ISSN 0021-9525; 1540-8140doi:10.1083/JCB.200409058PMID:15716377
  12. 12,0 12,1 White S. R., Evans K. J., Lary J. et al. Recognition of C-terminal amino acids in tubulin by pore loops in Spastin is important for microtubule severing // J. Cell Biol. / J. NunnariRockefeller University Press, 2007. — 11 p. — ISSN 0021-9525; 1540-8140doi:10.1083/JCB.200610072PMID:17389232
  13. 13,0 13,1 Evans K. J., Gomes E. R., Reisenweber S. M. et al. Linking axonal degeneration to microtubule remodeling by Spastin-mediated microtubule severing // J. Cell Biol. / J. NunnariRockefeller University Press, 2005. — 8 p. — ISSN 0021-9525; 1540-8140doi:10.1083/JCB.200409058PMID:15716377
  14. Wen M., Wang C. The nucleotide cycle of spastin correlates with its microtubule-binding properties // FEBS J.Wiley-Blackwell, 2013. — ISSN 1742-464X; 0014-2956; 1742-4658; 1432-1033doi:10.1111/FEBS.12385PMID:23745751
  15. 15,0 15,1 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  16. 16,0 16,1 16,2 16,3 Bjorkman P. J. LEM2 recruits CHMP7 for ESCRT-mediated nuclear envelope closure in fission yeast and human cells // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2017. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1613916114PMID:28242692
  17. 17,0 17,1 Rugarli E. I. Spastin subcellular localization is regulated through usage of different translation start sites and active export from the nucleus // Exp. Cell. Res.Academic Press, Elsevier BV, 2005. — ISSN 0014-4827; 1090-2422doi:10.1016/J.YEXCR.2005.06.009PMID:16026783
  18. 18,0 18,1 18,2 18,3 18,4 18,5 18,6 Reid E., Lindon C. Spastin couples microtubule severing to membrane traffic in completion of cytokinesis and secretion // TrafficWiley-Blackwell, 2009. — ISSN 1398-9219; 1600-0854doi:10.1111/J.1600-0854.2008.00847.XPMID:19000169
  19. 19,0 19,1 Lippincott-Schwartz J. Structural basis for midbody targeting of spastin by the ESCRT-III protein CHMP1B // Nat. Struct. Mol. Biol.USA: NPG, 2008. — ISSN 1545-9993; 1545-9985doi:10.1038/NSMB.1512PMID:18997780
  20. Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. BriggsAmerican Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450doi:10.1681/ASN.2008040406PMID:19056867
  21. Brice A., Murmu R. P., Darios F. et al. Cellular distribution and subcellular localization of spatacsin and spastizin, two proteins involved in hereditary spastic paraplegia // Mol. Cell. Neurosci.Elsevier BV, 2011. — ISSN 1044-7431; 1095-9327doi:10.1016/J.MCN.2011.04.004PMID:21545838
  22. Rugarli E. I. Spastin subcellular localization is regulated through usage of different translation start sites and active export from the nucleus // Exp. Cell. Res.Academic Press, Elsevier BV, 2005. — ISSN 0014-4827; 1090-2422doi:10.1016/J.YEXCR.2005.06.009PMID:16026783
  23. 23,0 23,1 Stenmark H., Thoresen S. B. Spastin and ESCRT-III coordinate mitotic spindle disassembly and nuclear envelope sealing // Nature / M. SkipperNPG, Springer Science+Business Media, 2015. — ISSN 1476-4687; 0028-0836doi:10.1038/NATURE14408PMID:26040712
  24. Chang J. Protrudin binds atlastins and endoplasmic reticulum-shaping proteins and regulates network formation // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2013. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.1307391110PMID:23969831
  25. 25,0 25,1 25,2 25,3 Stenmark H., Thoresen S. B. Spastin and ESCRT-III coordinate mitotic spindle disassembly and nuclear envelope sealing // Nature / M. SkipperNPG, Springer Science+Business Media, 2015. — ISSN 1476-4687; 0028-0836doi:10.1038/NATURE14408PMID:26040712
  26. Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. BriggsAmerican Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450doi:10.1681/ASN.2008040406PMID:19056867
  27. Salinas S., Proukakis C., Carazo-Salas R. E. et al. Human spastin has multiple microtubule-related functions // J. Neurochem.Wiley-Blackwell, 2005. — ISSN 0022-3042; 1471-4159doi:10.1111/J.1471-4159.2005.03472.XPMID:16219033
  28. 28,0 28,1 28,2 Müller-Reichert T., Mäntler J., Guizetti J. et al. Cortical constriction during abscission involves helices of ESCRT-III-dependent filaments // Science / H. ThorpNorthern America: AAAS, 2011. — ISSN 0036-8075; 1095-9203doi:10.1126/SCIENCE.1201847PMID:21310966
  29. Müller-Reichert T., Mäntler J., Guizetti J. et al. Cortical constriction during abscission involves helices of ESCRT-III-dependent filaments // Science / H. ThorpNorthern America: AAAS, 2011. — ISSN 0036-8075; 1095-9203doi:10.1126/SCIENCE.1201847PMID:21310966
  30. 30,0 30,1 Reid E., Lindon C. Spastin couples microtubule severing to membrane traffic in completion of cytokinesis and secretion // TrafficWiley-Blackwell, 2009. — ISSN 1398-9219; 1600-0854doi:10.1111/J.1600-0854.2008.00847.XPMID:19000169
  31. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  32. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)